Конкурентна инхибиција - Метаболизам - Курсеви преку Интернет
Оптималната интеракција на ензимот и подлогата овозможува подлогата да се претвори што е можно побрзо.
Ако е достапна максималната концентрација на подлогата (опсег на заситеност на кинетиката на Мајкалис-Ментен), може да се одреди бројот на обрт. Бројот на обрт го опишува бројот на молекули на подлогата што се претвораат по единица време.
Ензимот јаглеродна анхидраза може да претвори 600.000 супстрати во секунда, додека лизозимот може да претвори само 30 молекули на подлогата во минута. Вредностите за KM и vmax, како и бројот на прометот се специфични за ензим и подлога.
Ако е нарушена оптималната интеракција, се зборува за инхибиција на ензимите. Тука врз активноста на ензимот влијае негативно инхибитор (инхибитор). Инхибицијата на ензимите може да биде реверзибилна или неповратна. Процесот на оваа инхибиција може да се опише како што следува:
- Инхибиторната молекула е многу слична на структурата на ензимскиот супстрат (= аналоген супстрат)
- Инхибиторот се врзува во активниот центар!
- Аналогот на подлогата (= инхибитор) не може да се претвори во ензимот и со тоа го инхибира дејството на ензимот
- Супстратот и инхибиторот не можат да се врзат за ензимот истовремено, бидејќи обајцата заземаат иста позиција во ензимот (активен центар). Се појавува конкуренција помеѓу вистинската подлога и инхибиторот.
- Инхибиторот се раселува со додавање на големи количини на подлогата!
пример
Алкохол дехидрогеназата (АДХ) го разложува етанолот, создавајќи пируват, кој сега може да се користи во метаболизмот, на пр., За да се генерира енергија. Алкохолите како метанол, исто така, се врзуваат за ADH. Метанолот се претвора во формалдехид, што доведува до труење во организмот. Конкурентниот инхибитор метанол се раселува со администрација на етанол (вистинскиот супстрат), кој спречува труење.
Како изгледа графички конкурентската инхибиција?
Како што е опишано во Кинетиката Михаилис-Ментен, брзината на ензимот зависи од концентрацијата на подлогата.
Колку повеќе супстрат има, толку побрзо работи дадена количина на ензими. Ензимната активност е зголемена до максимална брзина (vmax) специфична за секој ензим и секоја подлога. Достигната е таканаречена сатурација (графикот одговара на кривата на сатурација). Сите активни центри се окупирани со подлога. Само откако оваа подлога е претворена, следната молекула на подлогата може да се апсорбира и претвори.
Како изгледа ензимската инхибиција на графиконот? На следните слики, незадржливата реакција е секогаш прикажана во сина боја, реакцијата со инхибитор во црвена боја.
Инхибиторот е многу сличен на структурата на подлогата. И двата - супстрат и инхибитор - имаат свое место на врзување во активниот центар. Соодветно на тоа, и двата можни партнери за врзување не можат истовремено да се врзат за ензимот!
Постојат три можни начини на кои ензимот може да биде присутен:
- како слободен ензим Е.,
- како комплекс на ензими-супстрати ES или
- како комплекс на ензими-инхибитори ЕИ.
Првичното зголемување на инхибираната ензимска реакција е порамно, мерењето го зема предвид само конвертираниот супстрат. Бидејќи сега постои конкуренција помеѓу ES и EI, но само ES доведува до мерлив производ, ензимската реакција станува побавна. Како што се зголемува концентрацијата на подлогата, подлогата постепено го поместува инхибиторот. Се постигнува максимална брзина специфична за ензимите и супстратите!
Видео: конкурентна инхибиција
Видеото се вчитува .
Ако видеото не се појави по кратко време: