Пепсин - биологија
Колку е топло премногу топло за живот длабоко под дното на океанот?
Антибиотици од бактерии
Миграција на клетки: новооткриена функција на познат протеин
Молекуларен компас за порамнување на клетките
Она што ги прави лисјата стареат наесен
Демократијата на птиците за мршојадец
Околина на Екембо: Луѓето исто така живееле во отворени пејзажи
| Генетика | Земјоделство, шумарство и сточарство
Разновидноста на пченицата е создадена со вкрстување на диви треви
Колку е топло премногу топло за живот длабоко под дното на океанот?
пепсин

пепсин (од грчки πέψις пепса, „Варење“) е ензим за варење, т.н. пептидаза, кој се формира во главните клетки на желудечниот дно на 'рбетниците, а со тоа и кај луѓето. Тој е одговорен за разградување на протеините проголтани со храна. Како состојка во храната, се вели дека помага во варењето на храната.
приказна
Пепсин беше откриен како прв животински ензим во 1836 година од германскиот физиолог Теодор Шван. Првпат беше претставен во чиста кристална форма во 1930 година од Johnон Хауард Нортроп, американски хемичар. Во 1898 година Калеб Брадам од hamу Берн (Северна Каролина) го именуваше безалкохолниот пијалок „Пепси Кола“ според најважните состојки пепсин и екстракт од коланус. [1] [2] [3]
карактеристики
Пепсин е кисела ендопептидаза со молекуларна маса од 36.000 Далтони. Тоа е фосфопротеин со должина од 327 аминокиселини. Таа е формирана под дејство на хлороводородна киселина во желудникот од неактивен претходник, пепсиноген. Расцепувањето се одвива без дејство на друг ензим (автопротеолиза).
Два аспартати (аспарагинска киселина) се наоѓаат во активниот центар како функционални аминокиселини. Ова го катализира разделувањето на протеините во високо-молекуларни, растворливи во вода пептони. Пепсин се распаѓа преференцијално на Н-крајниот дел на фенилаланинот, најчестиот модел е P/-/-/FL + -/R/L/-, однесувањето на катализата е специфично за низата. [4]
Пепсин има најголема активност со pH вредност помеѓу 1,5 и 3 Над pH 6 ензимот е неповратно инактивиран. Температурите до 60 ° C не можат да ја нарушат нејзината функција, ниту пак поголемите концентрации на уреа и гванидин. Во состојба на замрзнување, пепсинот може да се чува неколку месеци на 4 ° C.
употреба
Пепсин работи добро за проучување на дисулфидното премостување во други протеини. Бидејќи расцепувањето се изведува при ниски вредности на pH, ризикот од реакции на размена на дисулфид е мал. Комерцијално достапната форма на пепсин е претежно пепсин од стомакот на свињата.