Амино киселини; Лексикон од витално значење на лизин DocMedicus
Лизин (Lys) е доделен на 21 L-аминокиселини кои редовно се инкорпорираат во протеините. Поради оваа причина, се нарекува лизин протеиногени и е од суштинско значење за биосинтезата на протеините и одржувањето на мускулното и сврзното ткиво. Дефицит на лизин може да ја наруши биосинтезата на протеините (ново формирање на протеини) [1].
Според неговата хемиска структура и состав, лизин е еден од основни аминокиселини, и на нив Хистидин и Аргинин броење. Бидејќи сите три аминокиселини се состојат од шест атоми на јаглерод и една основна група, тие се нарекуваат Бази на Хексон назначен.
Во случај на лизин, слободната амино група (NH2) во страничниот ланец реагира како база, особено ако вредноста на pH е премала или кисела. Ако е така, повели бесплатна група NH2 на протони на лизин (H +) од околината и волјата до NH3 + . Со врзување на протони, лизин ја зголемува pH вредноста на животната средина и истовремено добива позитивен полнеж.
На овој начин, основните аминокиселини ја одржуваат pH вредноста во екстра- и интрацелуларниот простор на организмот [10].
Лизин не се произведува од самото човечко тело и затоа е произведен суштински (витално). Покрај лизин, осум други аминокиселини се сметаат за неопходни, сите мора да се внесат заедно со храна и не можат да бидат заменети со други аминокиселини [10].
Додека седум од есенцијалните аминокиселини во средниот метаболизам можат да се формираат од нивните соодветни алфа-кето киселини преку реакција на трансаминација, ова е случај со лизин и Треонин не е случај Овие се неповратно трансминирани и, следствено, се нарекуваат вистински есенцијални аминокиселини [4].
Варење и апсорпција на цревата
Делумната хидролиза на протеините во храната започнува во стомакот. Важни супстанции за варење на протеини се лачат од разни клетки на гастричната мукоза. Главните клетки произведуваат пепсиноген, претходник на ензимот разделувачки на протеини пепсин. Париеталните или париеталните клетки произведуваат гастрична киселина (HCl), која промовира конверзија на пепсиноген во пепсин. Покрај тоа, HCl ја намалува pH вредноста во желудникот, што ја зголемува активноста на пепсинот.
Пепсин го разложува протеинот богат со лизин во производи за разградување со мала молекуларна тежина, како што се поли- и олигопептиди. Добри природни извори на лизин вклучуваат сурутка, јајце, месо, соја, пченични никулци, леќа и протеини од амарант, како и казеин. Покрај тоа, водата за готвење компири има високо ниво на лизин, бидејќи аминокиселината се одвојува од протеинот од компир со дејство на топлина [1].
Тогаш растворливите поли- и олигопептиди стигнуваат до тенкото црево, местото на главните Протеолиза (Варење на протеини). Бидете во ацинарните клетки на панкреасот (панкреас) Протеази (ензими кои разделуваат протеини). Протеазите најпрво се синтетизираат и лачат како зимогени - неактивни претходници. Зимогените се активираат само во тенкото црево Ентеропептидази, Калциум и ензимот за варење Трипсин.
Ентеропептидазите се ензими кои се формираат од ентероцитите (клетки на цревната лигавица) и се ослободуваат кога ќе пристигне протеинот од храна.
Заедно со калциум, тие доведуваат до претворање на трипсиноген во трипсин во луменот на цревата, што пак е одговорно за активирање на други зимогени добиени од секрецијата на панкреасот [3, 5, 8, 10, 23, 24].
Најважните протеази се ендо- и егзопептидази. Ендопептидази, како што се трипсин, химотрипсин, еластаза, колагеназа и ентеропептидаза, поделени протеини и полипептиди во молекулите, зголемувајќи ја крајната ранливост на протеините. Егзопептидази, како што се карбоксипептидазата А и Б, како и амино и дипептидазите ги напаѓаат пептидните врски на крајот на ланецот и можат специфично да одделат одредени аминокиселини од карбокси или амино крајот на протеинските молекули. Тие соодветно се нарекуваат карбокси или аминопептидази. Ендо- и егзопептидазите се надополнуваат едни со други поради нивната различна специфичност на супстратот во расцепувањето на протеините и полипептидите.
Преку Ендопептидаза трипсин основните аминокиселини лизин, аргинин, хистидин, орнитин и цистин се специфично ослободувани на Ц-терминалниот крај на пептидниот ланец. Лизин тогаш се наоѓа на крајот од протеинот и затоа е достапен за расцепување Карбоксипептидаза Б.. Оваа егзопептидаза раскинува само основни аминокиселини од олигопептиди [3, 5, 23].
На крајот на варењето на протеините, лизин е или достапен како слободна аминокиселина или врзан за други аминокиселини во форма на ди- и трипептиди [10].
Во својата слободна, неврзана форма, лизин главно активно и електрогено се апсорбира во натриум котранспорт во ентероцитите (мукозни клетки) на тенкото црево. Движечка сила зад овој процес е градиент на ниво на клетка насочен градиент, кој се одржува со помош на натриум/калиум АТПаза.
Ако лизин е сè уште дел од ди- или трипептиди, тие се транспортираат во ентероцитите наспроти градиентот на концентрација во котранспортот на Х +. Интрацелуларно, пептидите се распаѓаат од амино и дипептидазите во слободни аминокиселини, вклучително и лизин.
Лизин ги напушта ентероцитите преку разни транспортни системи долж градиентот на концентрација и се транспортира до црниот дроб преку порталната крв.
Цревната апсорпција на лизин е скоро комплетна со скоро 100%. Сепак, постојат разлики во стапката на апсорпција. Есенцијалните аминокиселини како што се лизин, изолеуцин, валин, фенилаланин, триптофан и метионин се апсорбираат многу побрзо од несуштинските аминокиселини. Во споредба со неутралните аминокиселини, аминокиселините со основна странична група се земаат во ентероцитите со значително побавна стапка [3, 5, 8, 10, 23, 24].
Поделбата на протеините од храна и ендогените протеини на помали производи на распаѓање не е важна само за навлегувањето на пептиди и аминокиселини во ентероцитите, туку служи и за решавање на вонземскиот карактер на протеинската молекула и за исклучување на имунолошките реакции.