Миозин биологија

Колку е топло премногу топло за живот длабоко под дното на океанот?

неконвенционални миозини

Антибиотици од бактерии

Миграција на клетки: новооткриена функција на познат протеин

Молекуларен компас за порамнување на клетките

Она што ги прави лисјата стареат наесен

Демократијата на птиците за мршојадец

Околина на Екембо: Луѓето исто така живееле во отворени пејзажи

| Генетика | Земјоделство, шумарство и сточарство

Разновидноста на пченицата е создадена со вкрстување на диви треви

Колку е топло премногу топло за живот длабоко под дното на океанот?

Миозин

Овој напис или следниот дел не се соодветно обезбедени со придружни документи (на пример, индивидуални докази). Според тоа, податоците за кои станува збор се евентуално наскоро отстранети. Помогнете ни на Википедија со истражување на информациите и додавање на добри докази. Повеќе детали може да бидат дадени на страницата за разговор или во историјата на верзиите. Конечно, ве молиме отстранете ја оваа знак за предупредување.

Миозин се однесува на семејство на моторни протеини во еукариотските клетки. Како суштинска компонента во мускулите, миозинот е вклучен и во претворањето на хемиската енергија во сила и движење. Понатаму, во соработка со други моторни протеини како кинезин и динеин, тоа е од суштинско значење за интрацелуларниот транспорт на биолошки оптоварувања, како на пр. Вклучени биомакромолекули, везикули и клеточни органели. За разлика од кинезин и динеин, миозинот се движи по нишки на актин. Другите клеточни функции вклучуваат движење и адхезија на клетките, меѓу другите.

Часови за миозин

Прво, миозинот беше идентификуван како моторен протеин на мускулни влакна (дел од саркомерот, контракционите делови на миофибрилите (мускулни фибрили)), со пакет миофибрили кои формираат мускулни влакна. Подоцна се појавија и други членови на семејството на протеини, чија функција сè уште е во голема мера непозната. За некои од овие неконвенционални миозини, може да се идентификуваат функциите во интрацелуларниот транспорт на везикули и органели, во ендоцитоза или раст на клетките.

Според филогенетските студии (види хомологија (биологија)), семејството миозин е поделено на класи и подкласи. Миозинот пронајден во мускулните влакна припаѓа на класа II со некои други не-мускулни миозини, кои се познати и како конвенционални миозини. Сите други класи се познати како неконвенционални миозини. Невообичаените откриени миозини први беа групирани во Класа I. Поновите класи на неконвенционални миозини се нумерираат последователно (III, IV, V,.). Официјално се именувани 18 класи на неконвенционални миозини, со уште најмалку шест други, сè уште неименувани класи. Сепак, некои разграничувања и класификации се сомнителни.

Структура на протеините

Функционалниот миозин се состои од неколку синџири на аминокиселини:

  • тежок ланец исто така
  • различен број на светлосни ланци.

Молекулата на миозин II е достапна како т.н. димер, кој се состои од вкупно 6 под-единици (хексамер):

  • 2 тешки ланци
  • 4 лесни ланци

Тежок ланец (Тежок ланец)

Заедничко за тешките ланци на сите миозини е конзервиран домен на главата што ги комбинира каталитичките својства на АТПаза и затоа се нарекува и моторен домен.

Ова е проследено со регионот на вратот, кој има различен број на врзувачки домени за лесни ланци (Поврзувачки домен на лесен ланец, LCBD). Пример за ова е мотивот IQ (консензус низа: IQXXXRXXXXR), на кој протеинот калмодулин може да се поврзе во својата функција како лесен ланец. Бројот на LCBD варира во зависност од класата. Ако се формираат и структури со калеми, се појавува можност за димеризација, така што ќе се појават двоглави миозини.

Регионот на опашката што следи е исто така специфичен за класи и покажува најголеми разлики помеѓу различните класи. Овој регион често содржи различни домени на протеинска интеракција до кои товарот што се пренесува може да се закотви. Познато е дека конвенционалните миозини имаат тенденција на регионот на опашката на овие димерни молекули да формираат нишки. Така се формираат миозинските влакна, кои се дел од саркомерот. За не-мускулните миозини се претпоставува дека специфичноста на транспортерот се одредува преку домените во регионот на опашката.

Лесен ланец (Лесен ланец)

Лесните ланци се помали синџири на аминокиселини кои се врзуваат за значително поголемиот тежок ланец. Соодветното врзување се јавува специјално за врзувачките домени за лесни ланци (LCBD).

Постојат разни лесни ланци чија функција е од една страна чисто структурна (суштински лесен ланец), од друга страна ја регулира активноста на моторниот домен (регулаторен лесен ланец).

Особено, треба да се сврти внимание на регулирање на мускулната активност со јони Ca 2+, што се одвива преку регулаторниот лесен ланец.

Движењето на миозин во циклусот на попречни мостови

Примерот опишан овде покажува движење на миозин со употреба на конвенционален миозин II во мускулите, во кој филаментите на актинот и миозин се туркаат едни во други. Процесот со неконвенционалните миозини е во основа ист, освен што овде диомерот на миозин со неговиот товар „лута“ по активната нишка. Една глава од миозин се врзува наизменично, така што се става „една нога истовремено“. Движењето е насочено затоа што миозин може да се движи само во една насока на актинското влакно. Обично миозин тече кон плус крајот на актинската нишка. Досега, исклучок беше миозин VI, кој се движи во спротивна насока. Различните неконвенционални класи на миозин го преземаат движењето во двата правци на актинот, за разлика од кинезин и динеин на микротубулите.

Активноста на моторот е опишана со таканаречениот циклус на крстот. Доменот на моторот е под агол спроти регионот на опашката. Во отсуство на АТП, тој цврсто се врзува за филаментите на актинот. Врзувањето на АТП предизвикува негово раздвојување од актинската нишка. Аголот на наклон на моторниот домен потоа се менува на околу 90 ° (конформација на мозочен удар пред напојување). По хидролиза на ATP до ADP + P, миозинот повторно се врзува за актинската нишка. Откако P и ADP се ослободени, има напон на струја, преклопен заден дел на аголот на наклон до 50 ° (конформација на мозочен удар после моќност). Бидејќи миозинот повторно е цврсто врзан со актин-филаментот, се случува насочено движење. Во мускулот, трчањето низ циклусот крос-мост неколку пати предизвикува миозинските нишки и актинските нишки да се лизгаат едни во други; се јавува мускулна контракција.

Фаза 1 - Миозин (жолто) се врзува за актин (розова). Ова е овозможено со конформациона конверзија на тропомиозин, со што се ослободуваат местата за врзување на актинот за миозин. Оваа конформативна промена на тропомиозин се активира со врзување на јони на Ca 2+ со тропонин. Посочениот агол е околу 90 °.

Фаза 2 - Главите на миозин (жолто) го делат АТП во АДП и фосфат и го изведуваат својот удар на струја во тој процес. Врзаниот актин се поместува во насока на ударот на силата. Посочениот агол е околу 50 °.

Фаза 3 - Главите на миозин (жолто) се одвојуваат од актинот (розова) со апсорпција на АТП.

Фаза 4 - Миозин (жолт) во состојба на мирување. Актин (розова).

Обезбедување енергија

Снабдувањето со АТП во мускулот е обично доволно за пет до шест секунди континуирано вежбање. Тогаш креатин фосфат (доволно е уште десетина секунди) и на крај глукозата (гроздов шеќер) се метаболизира од мускулите.