Нарушување на метаболизмот на хомоцистеин (хиперхомоцистинемија) - Biologische Orthopädie Berlin Dr.

Во ICD-10 ќе го најдете следниов запис под терминот за пребарување: хомоцистин или хомоцистеин (не можам да ги препорачам страниците DIMDI и DIACOS како опции за пребарување):

метаболизмот

  • Е72.1 (Нарушувања во метаболизмот на сулфурни аминокиселини)

Го чувам подолу Првично се препорачува кодирање, бидејќи може да се докаже и докаже само серолошки во скринингот.

  • R79,9 (други специфицирани абнормални откритија на хемија на крв)

Овој мултифакториелен ентитет се нарекува а нарушена (повторно) метилација или вознемирен Хомоциста (д) во метаболизмот со зголемување на концентрацијата на хомоцисти во ткивата, серумот и урината (ICD-10: R79,9) и клиничките последици (ICD-10: E72.9).

  • Newубург помеѓу 1915-1925 година ја изнесе тезата дека протеините се одговорни за формирање на атеросклеротични плаки.
  • Милер изолираше „аминокиселина што содржи сулфур“ во 1922 година.
  • Поправено во 1925 година Одаке формулата и го даде името "Метионин".
  • 1931 година утврдено Баргер и Којн структурата на метионин.
  • Опишано во 1932 година Вињо хемиската структура на хомоцистеин како производ на деметилација на метионин.
  • Синтетизиран од 1939 година Народни Варијанти на витамин Б6, како и неколку ензими зависни од витамин Б6.
  • Чистата подготовка на фолна киселина (Б9) успеа во 1940–1948 година Свирче, Стокстад и Снем.
  • Објавено во 1955 година Хочкин структурата на цијанокобаламин (Б12) со рендгенска структурна анализа.
  • Опишано во 1959 година Поле Симптоми на две сестри кај кои 1962 година Карсон и Нил Цистеин во урина и Дент Пронајден хомоцистеин во урината.
  • Финкелштајн и Кал го опиша метаболизмот на метионин во 1965 година.
  • 1968 година истражена МекКали Генетска врска кај хомоцистиенурија како резултат на недостаток на цистатионин-β-синтаза со кофакторот Б6.
  • Подоцна се откриени понатамошни дефекти на ензимите со витамини како кофактори, што исто така може да доведе до нарушувања во метаболизмот на метионин.

Сл.1 од Википедија.org

  • Хомоцистеин (α-амино-γ-меркаптобутират) е а Клеточен отров и како L конфигурација Среднона C1 или трансфер на еден јаглерод. Создаден е со метилација на сулфур што содржи аминокиселина L-метионин за средното С-аденозил метионин (САМ), дарител на метил. По деметилација со аденозилна хомоцистаиназа, се формира S-аденозил хомоцистеин (SAH), кој е хидролизиран во хомоцистеин (Слика 2 од [2]) модификација се одвива преку реметилација во Циклус на фолна киселина, кој е зависен од Б12. Покрај Метионин синтетаза (МС) е Редуктаза на хидро фолат на метилен тетра (MTHFR) клучен ензим. На Демонтирање се одвива алтернативно и неповратно преку Зависен од Б6 Кондензација со серин за формирање на цистеин и глутатион. Еве веднаш до цистатионазата Цистатион-Sy-Синтетаза (CBS) ензим на пејсмејкер. [1] Хомоцистеин се наоѓа и во црниот дроб и бубрезите Бетаин хомоцистеин метил трансфераза (BHMT) претворен во метионин.

Автосомно рецесивно наследство класична хомоцистинурија се должи на дефект на цитозоликот Цистатионин β синтаза (CBS). Генот може да има 60 различни мутации, а исто така има и хетерозиготни и витамин Б6 форми на кои може и не може да се влијае. [2.3]

Автозомно рецесивно наследено недостаток на активност на Редуктаза на хидро фолат на метилен тетра (MTHFR) се заснова на генетски дефект со 25 можности за мутација, најчеста е размената на аланин со валин во позиција C677T. Хомозиготна (поретко хетерозиготна) повеќе термички нестабилен Полиморфизам на гени предизвикани регионално различни, со намалени придобивки до 50% MTHFR. [3.4]

Друг дефект на ре-метилација е намалената активност на Метионин синтаза (ГОСПОЃИЦА) Се базира на генетски дефект или цитозолен дефект во синтезата на метилкобаламин и/или аденозилкобаламин. [3]

Тие веројатно постојат Понатаму Полиморфизми и дефекти на гените со недостаток на витамини (особено Б групата). [2,3] Средно дефект на витамини Б6, Б9 и Б12 се јавуваат преку Болести како што се дебелина, хипертензија, отпорност на инсулин и хиперлипидемија [1], болести на бубрезите и лекови како што се МТХ [4], консумација на алкохол [5], пушење, кафе и седентарен начин на живот. [6,7]

Дали е Демонтирање пречи хомоцистеин Реакции на де- и повторно метилација вознемирени во ќелијата. [8] Поточно Врски се предмет на тековните испитувања. За жал ќе Прокаин само споменати, иако ефектите на деметилација беа веќе познати на крајот на 1980-тите, но се премногу слаби ин витро или не се докажани ин виво. [9,11]

Зголемени нивоа на хомоцистеин резултира во прилог на горенаведените ограничени ензимски активности (CBS, MTHFR, MS) и стекнатите хиповитамонози, исто така, од Б12-зависните Метилмалонил мутази, поради што тука е можна и метилмалонична ацидемија.

Ова доведува до токсично оштетување на Wallид на садот (Оксидација на холестерол и липопротеини, зголемен радикал на О2 и намалено формирање на НЕ со ендотелијална дисфункција), зголемена тенденција за тромбоза, формирање на пенести клетки, плаки, хиперплазија на мазни мускулни клетки во плаки, агрегација на тромбоцити или инхибиција на тромбомодулин и протеин Ц. [2,12] Патологиите на атеросклероза се познати, Срцев удар, Апоплексија итн но исто така Тромбоза (Навалите) и со тоа болести како Макуларна дегенерација, деменција и процеси слични на МС (поради нарушувања во метаболизмот на разни предаватели и миелинот) Алцхајмер и депресија исто такад остеопороза. [1,2,3,5,6,7,8]

Покрај класичната хомцистеинурија, поделбата се фокусира на нивото на серолошки вредности во лабораторијата според различните имуноанализи во лесни, умерени и тешки форми. На ЛИГА НА ДАЧ гледа само потреба за акција во вредностите 10 - 12 μmol/L профил на кардиоваскуларен ризик или> 12μmol/L индикација за терапија. Во ретки случаи со> 30 µmol/L, постои сомневање за вродено нарушување (хетеро- или хомозиготна хомоцистенемија или урија).