Протеини и вода - физика во цврста состојба - Технички универзитет Дармштад
Присуството на хидратациска обвивка - или барем соодветна обвивка на растворувач - е апсолутно неопходна за биолошката функција на протеините. Ние користиме експерименти со НМР и МД симулации за да ја испитаме причината за овој феномен. Како што е познато, појавата на комплексна интеракција помеѓу динамиката на протеини и вода е од голема важност во природата. Ние ја истражуваме оваа интеракција, на пример, за сврзното ткиво протеини еластин и колаген. Сврзното ткиво извршува различни функции кај 'рбетниците. На пример, во форма на 'рскавица, тој е одговорен за дисипација на кинетичката енергија во движењето на живите суштества. Со цел да се добие фундаментално разбирање на процесите на молекуларно ниво, се покажа како многу корисна анализата на температурната зависност на протеините и динамиката на водата. Исто така, проучуваме како се менуваат својствата на протеините кога водата се заменува со други растворувачи. Ваквите студии се од голем интерес, на пример, за криопрезервација на протеини.
Од експериментална страна, го искористуваме фактот дека динамиката на протеините може да се испита со помош на 13C NMR и динамика на вода - кога се користи D2O - со помош на 2H NMR. Резултатите од нашите експерименти со 13C NMR покажуваат дека присуството на хидратациска обвивка е навистина потребно за активирање на динамиката на еластин. Сепак, зголемената подвижност на хидрогенизираниот протеин исчезнува кога ќе се олади околу 200 K. Во литературата се води жива дискусија за тоа дали овие промени во динамиката на протеините се активираат од промените во динамиката на водата. Понатаму, нашите податоци за 13C NMR покажуваат дека подвижноста на протеинот се намалува кога водата ќе се замени со растворувач со повисок вискозитет.
Бидејќи водата за хидратација не замрзнува, динамиката на флуидот може да се следи во широк опсег на температура. Особено, може да се добие знаење за однесувањето на супер ладената вода во температурен опсег што не е достапен за најголемата течност поради кристализација. Резултатите од нашите 2H NMR експерименти покажуваат дека динамиката на водата за хидратација се карактеризира со распределба на времињата на корелација што се протега во повеќе редови на големина. Затоа постојат изразени динамични хетерогени. Исто така, откриваме дека движењето на водата за хидратација развива анизотропија кога ќе се олади во близина на 200 К. Ова е индикација дека под оваа температура, дифузијата на вода со долг дострел, што може да се открие на повисоки температури со методите на градиент на поле, станува локално движење на водата на експерименталната временска скала.
Врз основа на нашите податоци за симулација, станува јасно дека при ладење, се формира сè подобро дефинирана мрежа на водороден мост на површините на протеините еластин и колаген, т.е. се зголемува процентот на молекули на вода кои имаат точно четири водородни врски. Во исто време, постои намалување на амплитудата на движењето на протеините и промена на механизмот на динамика на вода од ротациона дифузија до ротациони скокови околу аголот на тетраедар. Овие резултати од симулацијата ја разјаснуваат од една страна интеракцијата на структурата и динамиката на молекуларно ниво и од друга страна интеракцијата на динамиката на протеините и водата во сврзното ткиво.
Технолошки универзитет Дармштад
Физика на цврста состојба