Колаген - биологија
Колаген (Прелиминарна фаза Тропоколаген; интернационализирана нотација Колажи; Акцентот на последниот слог) е структурен протеин кој се јавува само кај повеќеклеточни животни (вклучувајќи ги и луѓето), главно на сврзното ткиво (поточно: вонклеточната матрица). Во човечкото тело, колагенот е најчестиот протеин, со над 30% од вкупната тежина на сите протеини. Тоа е основна органска компонента на сврзното ткиво (коски, заби, 'рскавица, тетиви, лигаменти) и кожата. Колагенот го добил своето име (од грчки: Генерирање лепак) првично се должи на неговата претходна употреба како лепак за коски во обработка на дрво. Тоа е главната суровина за правење желатин.
Колагенот се состои од индивидуални, долги молекули на колаген (синџири на протеини) кои формираат левак спирала (слично на спиралата од полипролин II). Три од овие хелики потоа се распоредени во десен суперхерикс, кои се стабилизираат со водородни врски. Она што е зачудувачко за примарната структура (секвенца на аминокиселини) на колаген е дека секоја трета аминокиселина е глицин. Често повторуван мотив на низа во семејството на колаген протеини е глицин-пролин-хидроксипролин.
Колагенските влакна имаат огромна цврстина на истегнување и тешко се истегнуваат. Цврстата ликвидација е клучна за високата затегнувачка цврстина на колагенските влакна: тие можат да апсорбираат затегнувачки сили до десет илјади пати поголема од нивната тежина.
Вообичаено, колагенот тип I се поистоветува со „колагенот“. Во однос на квантитетот, колагенот тип I е најважниот колаген во организмот и, поради неговата употреба како желатин, тој е најпознат, но има и други колагени кои структурно се разликуваат од колагенот тип I и извршуваат други важни биолошки функции. Latелатин е денатурирана форма на фибриларен колаген тип I, II и/или III и најмногу се добива од отпад од кланица. Тука треба да се напомене дека колагенот тип II се јавува првенствено во 'рскавицата, мешавините од типот I и III колаген доаѓаат од тетивите, лигаментите и кожата.
градба
Молекула на колаген
Полипептидните ланци на колаген индивидуално се синтетизираат од рибозомите на грубата ендоплазматска мрежа. Како молекула на колаген или Тропоколаген се повикуваат само на тројни спирални молекули на екстрацелуларната матрица (ECM). Заедничко е што тие се составени од три полипептидни ланци. Овие се во левораки колагенски хелики (α синџири) и се намотуваат заедно во форма на карактеристична десна рака тројна спирала (видете ја сликата десно), суперхеликс или намотка намотка. Секој индивидуален колагенски спирал може да биде составен од 600 до 3000 аминокиселини, во зависност од видот на колаген и е опремен со големи домени составени од повторувачки (повторувачки) G-X-Y секвенци:
Така има глицин на секоја трета позиција (Г.) -Одмори. Глицинот како најмала аминокиселина совршено се вклопува во тројната спирала со многу тесните вртења. Аминокиселината пролин многу често се наоѓа во позиција Х. Поради својата цврста структура на прстенот, пролинот овде делува како „агол“ во полипептидниот ланец и поддржува формирање на тесни вртења во рамките на тројната спирала. 4-хидроксипролинот главно се наоѓа во позиција Y и го стабилизира тројниот спикс преку водородни врски помеѓу соседните полипептидни ланци. Употребата на глицин, пролин и хидроксипролин го ограничува ротацијата на полипептидниот ланец и овозможува тесни просторни услови во рамките на тројниот спирал.
| Примарна структура (= низа) | Полипептидни ланци со повторливи G-X-Y низи |
| Секундарна структура | лева рака колагенски хеликови (α-синџири) |
| Терциерна структура | десна рака тројна спирала изработена од 3 полипептидни ланци |
| Квартерна структура | Колагенски фибрили, мрежи на колаген и многу повеќе. |
Присуството на хидроксилизин покрај хидроксипролинот е исто така карактеристично за колагенот. Хидроксилизин претставува предуслов за формирање на ковалентни вкрстени врски, со кои индивидуалните тројни хелики можат просторно да се фиксираат во колагенските фибрили.
Колагенски фибрили
Во фибрилите, соседните молекули на колаген не се распоредени рамно, туку се неутрализираат едни од други за 67 nm, т.е. со околу една петтина од нивната должина. Последица на овој аранжман е тоа што на електронските микроскоп може да се видат попречни ленти на слики од колаген во контраст со метал. Се создава карактеристична шема на завојување, која се повторува на секои 67 nm (234 аминокиселини) и се нарекува Д период. Ова ги дели синџирите α на четири хомолошки региони D1-D4. Лентите што се појавуваат во Д-единица се означуваат со a-e. Колагенските фибрили се наредени полимери кои можат да бидат долги многу микрометри во зрело ткиво. Тие често се групираат во поголеми снопови слични на кабел, колагенските влакна. Кај тетивите, дијаметарот на фибрил колаген тип I е 50-500 nm, во кожата 40-100 nm и во рожницата (рожницата на окото) 25 nm Може да се појават фибрили со дефиниран дијаметар и дефиниран аранжман.
Разјаснување на структурата
Денешната слика за колагенска тројна спирала и просторно распоредување на остатоците од аминокиселините и нивните водородни врски е во голема мера заснована на кристалографската работа на Х-зраци на индиските научници Г. Н. Рамачандран и Гопинат Карта (1954).
Поранешниот институт „Макс Планк“ за истражување на протеини и кожа во Минхен (основан во 1956 година со цел да се разјасни сврзното ткиво преку спонзорство на индустријата за кожа) обезбеди суштински информации (целата примарна структура на колаген од типот I и макроструктури од типови IV и VI) од 1966 година под На чело со Клаус Кун (по преместувањето на институтот во Институтот за биохемија Макс Планк во Мартинсрид). [1]
биосинтеза
Колаген од типот I се синтетизира, меѓу другото, од специјализирани клетки (фибробласти, миофибробласти и остеобласти).
Индивидуалните синџири на колаген полипептид се произведуваат на грубиот ендоплазматски ретикулум (превод) и се транспортираат во луменот на ендоплазматскиот ретикулум. Тие се во форма на поголеми претходници молекули, про-α синџири, кои се обезбедени со N- и C-терминални пропептиди. Во ендоплазматскиот ретикулум, групите на ОХ се прикачени на индивидуалните остатоци од пролин и лизин од полипептидните ланци кои се или веќе се формирани (хидроксилација). Формирањето на тројна спирала е иницирано со формирање на дисулфидни врски помеѓу C-терминалните пропептиди. Три про-α синџири формираат три-низа хеликс молекула, проколаген, преку водородни врски. Конечно, некои остатоци од лизин обично се гликолизирани. Фибриларните колагени се ослободуваат од клетката во оваа форма. Ослободувањето на молекулите во вонклеточниот простор се одвива преку егзоцитоза со помош на секреторни везикули, во кои се чини дека се вклучени гликозилните компоненти. Веднаш по ослободувањето од ќелијата, пропептидите се распаѓаат со помош на проколагенски пептидази. Колегенската молекула во оваа фаза се нарекува тропоколаген. Потоа, одделни молекули на тропоколаген се собираат за да формираат колагенски фибрили (фибрилогенеза).
Хидроксилации
Аскорбинска киселина (витамин Ц) е важен ко-фактор во хидроксилацијата на аминокиселините пролин до хидроксипролин од страна на ензимот пролил хидроксилаза и лизин до хидроксилизин од страна на ензимот лизил хидроксилаза. Хидроксипролинот има функција на зајакнување на тројниот спикс во молекулата на колаген преку водородни врски помеѓу соседните колагенски полипептидни ланци. Хидроксилизин се користи за прицврстување на ковалентни вкрстени врски помеѓу молекулите на колаген. Ако нема хидроксилација, се формираат само оштетени молекули на колаген, кои не можат да ја исполнат својата функција како структурни протеини. Тука треба да се напомене дека скоро сите симптоми на болеста скорбут со дефицит на аскорбинска киселина може да се пронајдат во неисправната биосинтеза на колаген.
Фибрилација
Во понатамошните чекори, се формираат колагенски фибрили. Откако индивидуалните трокреветни спирални молекули на колаген се компензираат со една петтина од нивната должина, ковалентните вкрстени врски се случуваат преку блиските остатоци од хидроксилизин, што трајно го поправа просторниот аранжман. Многу такви колагенски фибрили на крајот формираат колагенски влакна.
Видови на колаген
Колагените се поделени во неколку подгрупи.
Колаген тип I, фибриларен колаген, е најчестиот вид на колаген и се јавува во кожата, тетивите, фасција, коски, садови, внатрешни органи и дентин, додека колагенот тип II функционира како структурен протеин во хијалинска 'рскавица. Колаген од типот III се наоѓа во wallsидовите на крвните садови, внатрешните органи, кожата и рожницата. Колаген од типот IV и V се компоненти на базалната ламина.
Во моментов познати се 28 различни типови на колаген (видови I до XXVIII), како и најмалку десет други протеини со домени слични на колаген.
Некои од членовите на семејството на колаген се наведени подолу.
| Фибриларни колагени | Колагени од типот I, II, III, V и XI |
| Колагени кои формираат мрежа | Колагени од типот IV (ламинална густина на базалната мембрана), VIII и X |
| Колагени поврзани со фибрил (FACIT) | Колагени од типот IX, XII, XIV, XXII |
| Низа бисери колагени | Колаген од типот VI |
| Закотвување фибрили | Тип VII колаген |
| Колагени со трансмембрански домени | Колагени од типот XIII, XVII, XXIII и XXV |
Производ на расцеп на колаген XVIII е ендостатин со молекуларна маса од 20 kDa.
Структура на колаген тип I
Во случај на колаген тип I, трите колагенски полипептидни ланци се α синџири, [α1 (I) 2α2 (I)], кои навиваат едни околу други и формираат тројна спирала. Генот со синџир α1 на колаген тип 1 се состои од 50 егзони, од кои над половина се 54 базни парови (р) во должина или два до три пати поголема од таа должина. Тие кодираат за низата (G-X-Y) 6 или множител од истата.
употреба
Колагенот главно се користи во форма на желатин, кој се добива од поделба на говедско, свинска кожа и коски на говеда и свињи.
Исхрана и материјали за добиточна храна
Во Германија годишно се произведуваат околу 32.000 тони желатин со квалитетен јадење, вкупното европско производство е 120.000 тони (70% кора од свинско месо, 18% коски, 10% деколте говедско месо, 2% друго) [2] Во Германија се користат околу 90.000 тони, со 2/3 Секторот за храна претставува околу половина од остатокот во секторот за добиточна храна. [3]
Фарма
Околу 15 000 т се преработуваат во хемиската и фармацевтската индустрија. Главните области на примена во фармацевтската индустрија се обложени таблети и витамински препарати (тврди и меки капсули), како и желатински супозитории. Geелатин се користи и за хемостатички сунѓери и како замена за крвна плазма.
Козметика
Колагенот исто така се користи како активна состојка во козметиката многу години, каде што првенствено е наменет за намалување на стареењето на кожата, Анти-стареење, служат Денес, колагенските производи се користат во козметиката во форма на креми. Колагенот што се користи за ова најчесто се вади од свинска кожа.
технологија
При аналогно фотографирање, желатинот претставува основа за фотосензитивните слоеви на филмот и на фото-хартијата. Современите хартии за печатачи за печатење слики во боја се исто така обложени со желатин. [3]