Mircea-leabu-biomembranelepdf Страници 51 - 100 - Преземи флип PDF FlipHTML5
Опис: Mircea leabu-biomembranelepdf
Клучни зборови: 147
Прочитајте ја верзијата на текст
Мирчеа Леабу и Марина Т. Нечифор - биомембрани, единство во различноста12. Би С, Баум ЛГ. (2009) Сиалински киселини во развојот и функцијата на Т-клетките. Biochim Biophys Acta. 1790: 1599-1610,13. Дафик Л, од Аларкао М, Кумар К. (2010) Модулација на клеточна адхезија со гликоинженеринг. Ј Мед хем. 53: 4277-4284,14. Дрејк-Холанд Ај, Нобл Мии (2009) Важната нова цел на лекот во кардиоваскуларната медицина - васкуларниот гликокаликс. Кардиоваскуларни цели на лекови за нарушување на хематол. 9: 118-123,15 часот. Ду Ј, Јарема К.Ј. (2010) Инженеринг на јаглени хидрати клетки за регенеративна медицина. Adv Drug Deliv Rev. 62: 671–682.16. Швард О, Келм С, Ернст Б. (2013) СИГЛЕЦ-4 (МАГ) Антагонисти: Од епитоп на природен јаглени хидрати до гликомиметика. Топ Curr хемиски. 26 ноември. [Epub пред печатење] ДОИ: 10.1007/128_2013_49817. Сузуки О, Абе М. (2013) Неодамнешен напредок и нови перспективи во лимфомската гликобиологија. Фукушима Ј Мед наука. 59 (1): 1-14,18. Рајан Ј.М., Рајс Г.Е., доктор Мичел. (2013) Улогата на ганглиозидите во развојот на мозокот и потенцијалните придобивки од додавањето на перинаталот. Нутр Рес. 33 (11): 877-887. ДОИ: 10.1016/j.nutres.2013.07.021.19. Пшежетски АВ, Ашмарина Л.И. (2013) Дезиалилација на површинските рецептори како нова димензија во клеточната сигнализација. Биохемија (Москва). 78 (7): 736-745. ДОИ: 10.1134/S0006297913070067. 62
45kDa, имајќи 12 пасажи во he-хеликс преку рамнината на мембраната, на чие ниво, заедно со другите хидрофобни аминокиселини, наоѓаме Ser, Thr, Asn и Gln, поларни аминокиселини одговорни, за време на процесот на транспорт, за интеракција со молекулата на гликоза да помине низ мембраната. Двата крајни краја на полипептидниот ланец се изложени во цитозолот. Во клетката во еритроцитната мембрана има над 200.000 молекули на транспортер GLUT1. GLUT1 е дел од семејството на 14-члените транспортери на глукоза (GLUT1-14), сите со 12 минувања во форма на хеликс низ рамнината на мембраната и со N- и C-терминални краеви на ендодоменот. Транспортерите на ГЛУТ се наоѓаат и во мембраните на други видови животински клетки, не само во еритроцитите или во хематопоетската еритроидна линија [2-5]. Под базални услови, GLUT4 мускулните клетки и адипоцитите се подложени на континуиран процес, но со мала динамика на рециклирање помеѓу мембраната и неколку интрацелуларни оддели, со само 5% од вкупните 74
Мирчеа Леабу и Марина Т. Нечифор - Биомембрани, единица во разновидност означена скратено со NCX (од закачалка Na trium-Калциум е Xc), со идентификувани ламифери три члена: NCX1, NCX2 и NCX3. NCX1 се наоѓа во скоро сите ткива, но повеќе се изразува во срцето, мозокот и бубрезите [14]. NCX1 има 938 аминокиселини (110kDa, се одбива маса од секвенцата на аминокиселини) и има 9 трансмембрански домени во -хеликс [15]. Амино терминалот на полипептидниот ланец е на површината на мембраната, така што NCX1 е трансмембрански протеин од типот I, а цитозолна јамка е структурирана помеѓу трансмембранските сегменти 5 и 6 (т.е. на внатрешно лице на мембраната) од 550 аминокиселини (повеќе од половина од должината на полипептидниот ланец) неопходни за регулирање на активноста на каналот. Активноста на разменувачот Na +/Ca2 + зависи од екстрацелуларната и цитозолната деконцентрација на разменетите катјони, соодветно, но исто така и од деконцентрацијата на H +, ATP и бис-фосфорилираните фосфоинозидиди [13]. Во зависност од депото на мембраната и концентрациите на едната или на другата страна на мембраната за транспортираните катјони, размената може да се врати. Треба да се напомене дека во срцевата мускулна клетка, каде што масовно се должи на придонесот на цитозоличен калциум потребен за контракција (
70%) ослободување од саркоплазматскиот ретикулум, и тоа само во мала мера (
Мирчеа Леабу и Марина Т. Нечифор - Биомембрани, единица по разновидност Аквапорините се протеини идентификувани во сите организми (од бактерии, цицачи и растенија) и се насекаде во повеќеклеточни организми, изразени во различни степени во сите типови на клетки [ 23, 24]. Најмалку 13 членови на семејството на протеини аквапорин се идентификувани кај луѓето [24], скратено како AQPx (со x почнувајќи од 0, AQP0 е аквапорин во леќата, првично наречен главен интегрален протеин). МИП, од мајор интегрален протеин на протеините, па оттука и тенденцијата да се именува суперсемејството на протеини на кои им припаѓаат и аквапорините). Молекуларниот идентитет на првиот аквапорин (AQP1) беше предмет на написот објавен од тимот на Питер Агаре во 1992 година. Се согласувам и соработници, микроинјектирајќи ооцити на Xenopus laevis со CHIP28 протеинска mRNA, изобилно изразена во еритроцитната мембрана, откриле зголемување на значителна осмотска пропустливост на вода [25]. Аквапорините (Слика 3.6) се протеински трансмембран со молекуларна тежина од
110kDa (може да содржи помеѓу 1014 и 1028 аминокиселини), има 10 поминувања во he-спикс низ двослојот на липидната мембрана (скратено како TM1 - TM10; на слика 3.7. Изброени се по редослед, со цифрите 1-10) и и амино- и карбокси-терминалните краеви на полипептидниот ланец се наоѓаат во ендодоменот [29]. Постојат четири под-единици изофори: 1, кој има полипептиден ланец составен од 1024 аминокиселини, 2, со 12121 аминокиселини, 3, со само 1014 аминокиселини и 4, со најдолг полипептиден ланец, кои содржат 1028 аминокиселини [29, 30]. Вонклеточниот домен е мал и се состои од две мали јамки, првата помеѓу трансмембранските домени TM1 и TM2 (околу 12 аминокиселини, одговорни за интеракцијата со јајцето, што ја инхибира активноста на пумпата) и втората помеѓу TM7 и TM8 (околу 39 аминокиселини). Останатите вонклеточни јамки се незначителни (по 3-4 аминокиселини) во однос на учеството во организацијата на вонцелуларниот домен на протеинот. Цитозолниот домен е изобилен, кој се состои од: (з) Н-терминален дел од под-единицата (првите 90-97 аминокиселини на полипептидниот ланец), (ii) јамка со средна должина, помеѓу трансмембранските домени TM2 И ТМ3 (се состои од
143 аминокиселини), (iii) големата јамка формирана од полипептидниот ланец помеѓу TM4 и TM5 (содржи околу 439 аминокиселини - кои содржат и фосфорилирана аспарагинска киселина во работниот циклус на пумпата и (iv) две други значително помали јамки помеѓу TM6, TM7 (28 аминокиселини) и помеѓу TM8, TM9 (27 аминокиселини) и (v) малиот C-терминал на последните 21 аминокиселина од полипептидниот ланец) [31]. Места за врзување на натриум се присутни во овој комплекс на ендодемен (3 јони се истовремено поврзани), кои имаат висок афинитет за катјоните. Местата за врзување на јони на дезодиум се достапни само во државата каде што на ендодотомот, на ниво на зголемена јамка, е врзан АТП. Состојбата во која под-единицата се врзува истовремено со АТП и со другите јони на натриум е започнување на циклусот на пумпање (види подолу механизмот за пумпање) .3 Натриумската пумпа беше откриена во 1950 година од данскиот хемичар Јенс Кристијан Скуу, кој 47 години подоцна, во 1997 година, беше добитник на Нобелова награда за хемија за мотото на жирито: „за првото откривање на ензимот кој пренесува анјон, Na +, K + -ATPase“. Името Na +/K + -ATPase се должи на фактот што ензимски го расцепува АТП за енергијата потребна за антиентропски транспорт. 82
1000kDa [38]. Конечно, на ниво на еукариотски клетки, постои и типот F на АТПаза (со F од „факторот на фосфорилација“), кој ја синтетизира АТП користејќи ја енергијата што произлегува од дисипацијата на постојниот градиен протон на мембраната. 85
100kDa) и две помали подединици ( и , од
25nm клеточна мембрана; 3. Приближување кон везикулите (на англиски „vesicles docking“) на клеточната мембрана, односно нивно доведување на растојание од 5 - 10nm (дебела како мембраната) помеѓу двете мембрани (клеточна, односно везикуларна); 4. Грундирање на везикули, што вклучува низа настани поврзани со АТП и Ca2 + - зависни преуредувања на протеините на везикуларната мембрана и липидите, преуредувања потребни за да се изврши последниот чекор. (Во конститутивна егзоцитоза се чини дека оваа фаза не постои.); 5. Фузија на везикули со клеточна мембрана и исфрлање на секреторни производи [70]. Фузијата се изведува од страна на некои протеини наречени скратено СНАРЕ (од „S oluble N-етилмалеимид чувствителен протеин на прилог РЕЦ ептор“) кои се v -SNARE (во мембраната на везикулите) и t-SNARE (во мембраната int , со т од вашиот англиски rget). Треба да се спомене дека интеракциите засновани на комплементарноста v-SNARE/t-SNARE се исто така важни за појавите што се случуваат во претходните фази. Што се случува со мембраните на секреторните везикули, се чини дека зависи од видот на егзоцитозата. При конститутивна егзоцитоза е прифатено дека мембраните носат, од 96