Пируват Киназа - Биологија
Колку е топло премногу топло за живот длабоко под дното на океанот?
Антибиотици од бактерии
Миграција на клетки: новооткриена функција на познат протеин
Молекуларен компас за порамнување на клетките
Она што ги прави лисјата стареат наесен
Демократијата на птиците за мршојадец
Околина на Екембо: Луѓето исто така живееле во отворени пејзажи
| Генетика | Земјоделство, шумарство и сточарство
Разновидноста на пченицата е создадена со вкрстување на диви треви
Колку е топло премногу топло за живот длабоко под дното на океанот?
Пируват киназа
Четирите изоформи се локализирани во различни видови ткива: L како главен изозим во црниот дроб; R во еритроцити; М1 во мускулите, срцето и мозокот; и М2 во фетусот. [1]
Катализирана рамнотежа
Катализата пренесува фосфатна група од фосфоенолпируват во АДП. Се формираат АТП и пируват. Вториот е оксидативно декарбоксилиран преку [(комплекс пируват дехидрогеназа)] до [(ацетил-CoA)], што понатаму се распаѓа во циклусот на лимонска киселина.
структура
Хуманата пируват киназа е тетрамер, составена од четири идентични протеински под-единици со по 528 аминокиселини. Постојат два изоформа на ензимот кај цицачите, М-изозимот, кој се јавува особено во мускулите и мозокот, и Л-изозимот, кој се наоѓа исклучиво во црниот дроб. [2]
Регулирање на пирават киназа
Двете форми на пирават киназа се активираат со фруктоза-1,6-бисфосфат. Фруктоза-1,6-бисфосфат се произведува во третата реакција на гликолизата, која е катализирана од фосфофруктокиназа. Оваа реакција, т.н. сторен чекор, стапката на реакција на гликолизата се одредува со неговиот реакционен производ, фруктоза-1,6-бисфосфат, кој делува како активатор за следната и последната реакција на гликолизата. Оваа регулатива овозможува хомеостаза на средните производи од гликолизата.
Пируват киназата е инхибирана од висок енергетски полнеж во клетката (висока концентрација на АТП) и присуство на аланин. Така, реакцијата не се одвива ако не се бара дополнителна енергија од клетката.
Л-изозимот е контролиран и преку протеинска фосфорилација. Ако нивото на гликоза во крвта е ниско, хормонот глукагон предизвикува фосфорилација на пируват киназа, која потоа ја губи својата активност. На овој начин, фосфоенолпируватот се задржува и е достапен за глуконеогенезата, преку која се гради нова гликоза во црниот дроб. Интрацелуларниот калциум предизвикува и форум на пируват киназата.
Дефекти на пируват киназа
Мутациите се познати само од PKLR алелот на пируват киназа и само во форма на R тие се појавуваат како дефекти. Недостаток на PKR е автосомно рецесивно наследно метаболичко нарушување. Ова често предизвикува хемолитична анемија затоа што црвените крвни клетки не можат да направат доволно АТП за нивните пумпи за дијафрагмата. [3] Познато е дека вишокот активност на PKR со соодветно зголемен АТП во крвните клетки е дополнителен дефект. [1]