Вести на Дејодаза за структурата и механизмот
За забрзувачот на метаболизмот: Истражувачите ја дешифрираа структурата и механизмот на важен ензим со кој клетките на телото ги контролираат нивото на тироидните хормони.
Здравјето и благосостојбата се клучно зависни од рамнотежата на тироидниот хормон. Истражувачки групи на универзитетите во Бајројт и Бон, во соработка со Charité-Universitätsmedizin Berlin, сега ја дешифрираа структурата и механизмот на важен ензим со кој клетките на телото го контролираат нивото на тироидните хормони.
Резултатите беа презентирани на Интернет во научното списание „Зборник на трудови на Националната академија на науките на Соединетите Американски Држави“ [види белешка подолу].
Со недоволна тироидна жлезда, метаболизмот е побавен од нормалниот, а погодените се чувствуваат слаби. Кај децата, ова исто така може да доведе до интелектуална попреченост и одложување на физичкиот развој. Ако, пак, се произведува премногу тироиден хормон на тироидната жлезда, се јавуваат палпитации, зголемено потење, нервоза и слабеење. „Кај возрасните, тироидниот хормон е забрзувач на метаболизмот“, објаснува проф. Улрих Швајцер од Институтот за биохемија и молекуларна биологија при универзитетската болница во Бон.
Кога тироидната жлезда произведува хормон тироксин, му треба јод. Тироксинот содржи четири атоми на јод и затоа се нарекува и Т4. Сепак, тој не е всушност активен хормон, туку претходник. „Клетките на телото имаат можност сами да си го прилагодат нивото на тироидниот хормон“, објаснува проф. Швајцер. Се користат специјални ензими - т.н. деиодази. Со отстранување на специфичен атом на јод од тироксин и со тоа конвертирање на Т4 во Т3, тие го активираат хормонот. Сепак, истите ензими, исто така, добиваат функција на деактивирање со отстранување на друг атом на јод од Т3 или Т4. На овој начин, деиодазите можат и да го забрзаат и „забават“ целиот метаболизам.
Дешифриран за прв пат: структура и механизам на деиодазите
"Повеќе од 30 години, биохемичарите и ендокринолозите се обидуваа да откријат точно како функционираат деиодазите. Но, само со структурните биолошки анализи што ги извршивме тука во Бајројт, беше постигнат револуционерен чекор напред", известува проф. Клеменс Стигборн, кој е на чело на катедрата за биохемија на Универзитетот во Бајројт. Тука структурата на Deiodase3 може да се дешифрира. Заедно со биохемичари од Универзитетската болница во Бон и во соработка со Универзитетот медицина во Берлин, тогаш механизмот на ензимот беше расветлен врз основа на структурните информации. Се покажа дека постојат сличности со функционирањето на друго семејство на ензими - имено пероксиредоксините, кои помагаат во распаѓање на штетните соединенија на кислород и се вклучени во одбраната од оксидативниот стрес.
Дејодазите претвораат сосема различни супстанции, но се структурно слични на пероксиредоксините и користат многу сличен механизам на реакција. Пероксиредоксините се широко распространето и еволутивно старо ензимско семејство од кое очигледно се појавиле дејодазите. Во согласност со ова, истражувачите од Универзитетската болница во Бон, исто така, решија друга загатка: Тие покажаа дека дејодазите се обновуваат со мали протеини на редокс, како што се тиоредоксин и глутаредоксин.
Појдовни точки за нови терапии
Наодите од основните истражувања содржат и почетни точки за нови терапии. „Особено прекумерната тироидна жлезда е тешко да се третира ако, на пример, антителата ја стимулираат жлездата да ослободува прекумерни хормони“, вели проф. Швајцер. Дејодазите што активираат може да се забават со соодветни активни состојки. „Структурата и механизмот на деиодазите сега можат да се користат за развој на посоодветни соодветни инхибитори за терапии“, додава проф. Стигборн.
Понатамошна информација:
Улрих Швајцер, Кристин Шликер, Дорин Браун, Јозеф Керле и Клеменс Стигборн:
Кристална структура на јодотиронин дејодиназа зависна од селеноцистеин кај цицачи сугерира каталитички механизам сличен на пероксиредоксин.
Во: Зборник на трудови на Националната академија на науките; PNAS, објавено на Интернет на 7 јули 2014 година, ДОИ 10.1073/pnas.1323873111
Ажурирано на 09.09.2014 г.
Пермалинк: https://www.internetchemie.info/news/2014/jul14/deiodase-struktur.php
Оваа страница користи колачиња. Користејќи ја оваа веб-страница, вие прифаќате поставување колачиња. Научи повеќе